미토콘드리아의 산화적인산화반응에서는 전자운반사슬의 전자전달체인 NADH-Q 산화환원효소, 숙신산 Q 환원효소, Q-시토크롬C 산화환원효소, 시토크롬C 산화효소, 그리고 Q-시토크롬C 환원효소의 시토크롬C 가운데 헴G1과 시토크롬C의 보결원자단인 철-플로토포르피린 Ⅸ의 작용을 들 수 있는데, NADH-Q산화환원효소(NADH-Q oxido reductase)는 NADH탈수소효소라고도 하며, 미토콘드리아 전자운반사슬의 첫 번째 단계의 양성자펌프로 비헴철(철-황단백질)이며 Fe, 2Fe-2S, 4Fe-4S의 철-황 무리들을 함유하고 있으며, 질량은 880kd로 최소한 34개 이상의 폴리펩티드 사슬로 구성되어있다.
숙신산-Q 환원효소(succinate-Q reductase)는 미토콘드리아 전자운반사슬의 두 번째 전자운반복합체이며 4개의 소단위체로 구성되어있고, 4Fe-4S, 2Fe-2S의 철-황 무리들을 함유하고 질량은 140kd로 밝혀졌다.
Q-시토크롬C 환원효소(복합체Ⅲ)[Q-cytochrome C reductase,(complexⅢ)]는 시토크롬 환원효소(cytochrome-reductase)라고도 하며, 미토콘드리아 호흡사슬의 세 개의 양성자펌프 가운데 두 번째 것이며, QH2로부터 수용성 단백질인 시토크롬C로 전자가 이동하는 것을 촉진하며 동시에 미토콘드리아 내막을 가로질러 양성자를 펌프질한다.
각 단위체가 11개의 소단위체로 구성된 이합체이며, 시토크롬 소단위체 안에서 3개의 헴을 가지고 있는데 시토크롬b 안에 헴bL(낮은 친화성), 헴bH(높은 친화성), 시토크롬C1안에 1개의 C형 헴을 가지며 시토크롬b, C1, C들의 보결원자단은 철-플로토포르피린 Ⅸ인데 미오글로빈과 레그헤모글로빈에 있는 헴과 상동성을 가진다.
시토크롬C와 C1안의 헴들은 b에 있는 것과 달라서 단백질에 공유결합으로 부착되어 있으며, 연결결합들은 두 시스테인잔기들의 술프히드릴기들을 헴의 비닐기들에 첨가하여 형성되는 티오에테르결합이다.
이 효소는 헴 이외에도 2Fe-2S를 함유하는 리스케-중심(Rieske-center)을 포함한다.
이 중심들은 철 이온들 중 하나가 두개의 시스테인잔기가 아니라 두개의 히스티딘잔기들과 배위되어있는 것이 특이한 점이며 질량은 250kd 이다.
시토크롬 C산화효소[cytochrome C oxidase (complex Ⅳ)]는 미토콘드리아 전자운반사슬의 마지막단계에서 복합체Ⅲ에서 생성된 환원된 시토크롬C가 산화되고, O2가 두 분자의 H2O로 환원되는 것과 짝 지워지는 반응을 촉매하며, 13개의 소단위체로 구성되어있고, 그 중 3개(Ⅰ,Ⅱ,Ⅲ)는 미토콘드리아 유전체에 의해서 암호화되며, 질량은 160kd 이고 보결원자단에 헴a와 헴a3를 함유한다.
철은 질소대사에서도 중요한 역할을 하는데, 질소고정과 질산염동화에서 질소화효소복합체와 질산염환원효소, 그리고 아질산염환원효소가 반응을 촉매한다.
질소고정에서는 질소(N2)가 암모늄(NH4+)으로 환원될 때 질소화효소복합체(nitrogenase complex)가 이 반응을 촉매한다.
질소화효소복합체는 큰 환원력을 가진 전자들을 공급하는 환원효소(還元酵素, reductase)와 질소(N2)를 암모니아(NH3)로 환원하는 질소화효소(窒素化酵素, nitrogenase)로 구성되었으며, 둘 다 철-황이 구성성분이다.
여기서 철은 시스테인잔기의 황 원자와 무기 황화물에 결합되어 있고, 환원효소(철단백질이라 불림)는 질량이 30kd인 동일한 소단위체의 이합체이고, 4Fe-4S의 무리를 함유하고 있다.
질소화효소는 환원된 페레독신이나 또 다른 효율적인 환원제로부터 전자를 받아들이며, 성분Ⅰ과 성분Ⅱ라고 불리는 서로 다른 두 가지의 단백질로 구성되어있다.
성분Ⅰ은 2개의 알파 소단위체와 2개의 베타 소단위체로 구성된 4합체로서 2개의 몰리브덴(Mo)과 28개의 철 원자를 가진 철-몰리브덴(Fe-Mo)단백질이며, 분자량은 220,000-240,000이고, 성분Ⅱ(4Fe4S의 클러스터포함)는 분자량이 57,000-73,000인 4개의 철 원자를 가진 철단백질이다.
그리고 이 효소는 한 개의 몰리브덴과 일곱 개의 철 원자, 아홉 개의 황화이온을 가진 보결원자단을 가지고 있다.
질소화효소의 보결원자단인 몰리브덴과 철은 페레독신으로부터 전자를 받으면 환원되었다가 이 전자를 다시 질소(N2)에 전달해서 암모늄(NH4+)으로 되게 하고 자신은 다시 산화된다.
ATP는 성분Ⅱ에 결합해서 그 단백질을 강력한 환원제로 작용할 수 있게 해주기 때문에 질소고정에 필수적으로 요구되는데, ATP가 ADP로 가수분 해되면서 성분Ⅱ는 성분Ⅰ에 전자를 전달한다. 6개의 전자와 8개의 수소가 질소에 전달되면 2개의 NH4+산물이 질소화효소로부터 방출된다.
아질산염이온(NO2-)이 암모늄(NH4+)으로 환원되는 데는 아질산염환원효소(nitrite reductase)가 반응을 촉매 하는데, 이 과정에서 페레독신은 환원형과 산화형이 각각 6개의 전자를 주고받음으로서 전자전달과 전자공여체로 작용한다.
그러나 식물의 잎에서는 환원 형 페레독신이 전자를 아질산염환원효소로 전달해주는 전자공여체이지만 뿌리에서 전자공여체는 아직 밝혀지지 않았다.
또한 질산염이온(NO3-)이 암모늄이온으로 환원되는 과정에는 질산염환원효소(窒酸鹽還元酵素, nitrate reductase)가 필수촉매제로 작용하는데, 이 효소는 분자량이 매우 크고 분자구조가 대단히 복잡하며, FAD, 하나의 시토크롬, 몰리브덴 등을 함유한다.
여기서 몰리브덴은 식물체내에서 유일하게 필수적기능으로 작용한다.
그리고 뿌리혹박테리아의 질소고정작용에서 레그헤모글로빈과 미오글로빈은 산소의 농도를 조절하는 중요한 역할을 한다.
철은 엽록소 생성과 광합성작용에서도 중요한 생화학적 기작을 가지고 있는데, 철은 엽록소 포르핀 전구물질인 델타-아미노 레부리니익산(delta-aminolevulinic acid)과 클로로필라이드(chlorophyllide)의 생성에 관여하고, 엽록소 형성과정에서 코프로 포르피리노겐이 프로토 포르피리노겐으로 산화를 촉매한다(delta-aminolevulinic acid dehydratase).
광합성작용에서의 철의 작용은 가장 많이 알려졌는데, 광계Ⅰ 반응중심부의 3개의 4Fe-4S와 광계Ⅱ 반응중심부의 1개의 비헴 제1철 이온(Fe2+), 광계Ⅰ과 광계Ⅱ를 연결하는 시토크롬bf복합체의 두개의 헴을 가진 질량 23kd의 b형 시토크롬과 리스케 형 Fe-S단백질, 그리고 C형 시토크롬을 가지는 질량 33kd의 시토크롬f, 광계Ⅰ의 환원형 페레독신 반응을 촉매하는 플라빈 단백질인 페레독신-NADH+환원효소 등이 연결하는 광합성 기작을 들 수 있다.
철의 생화학적 연구는 과거에는 주로 광합성과 광호흡에 관련되는 철의 기능에 관한 연구가 주된 내용이었으나, 현재는 DNA를 중심으로 하는 유전자의 발현과 단백질 합성 부분에서 철의 기능에 관한 문제가 연구자들의 관심의 대상이 되고 있으며, 미국을 비롯한 여러 국가에서는 1960년대부터 무기화학과 전기화학적 입장에서 생화학을 접목(椄木, graft)하는 철 기능 연구가 국가적 차원에서 이루어지고 있는 것으로 알려지고 있다.
철은 DNA조합에서 필수기능을 할 뿐만 아니라, 복제과정과 유전자발현 등 DNA대사에 전반적으로 관여한다.
DNA조합에서는 뉴클레오티드 환원효소(ribonucleotide reductase)가 핵심효소로 작용하는데, 뉴클레오티드 생합성에서는 시트르산회로의 전자전달은 물론이고, 뉴클레오티드 환원효소의 두개의 제2철 이온이 반응중심으로 작용하며, 티오레독신 환원효소(thioredoxin reductase)도 반응을 촉매한다.
그리고 퓨린염기 분해에서는 플라빈단백질인 크산틴산화효소(xanthine oxidase)의 철-몰리브덴이 히포크산틴(hypoxanthin)을 크산틴으로 산화시키는 반응을 촉매하며, 히스톤 H1, H2a, H2b, H3, H4는 복제와 유전자발현의 모든 과정에 관여한다.
히스톤의 N 말단의 가역적인 변형(메틸화, 아세틸화, 인산화 등)은 유전자발현에 중요한 조절인자로 작용하는 것으로 알려졌는데, 히스톤가설에 의하면 nucleosome 구조를 구성하는 히스톤 N 말단이 세포 내의 환경변화에 따라 신호전달 의존적으로 변형되어 유전자발현 혹은 silencing을 유도하는 코드를 형성하고, 이를 해독하는 인자(단백질)의 작용에 의해 암호가 해독된다는 것이다.
그러므로 유전자 발현은 철 수준에서 조절되며, 히스톤의 가역적(可逆的, reversible)인 변형은 유전자발현 방식을 여러 가지로 조절할 수 있다.
그리고 복제의 전과정에서도 철이 관여한다. 특히 mRNA 5'쪽에 존재하는 철 반응부위(鐵 反應部位, iron-response element, IRE)에 결합하여 번역의 개시를 억제하는 IRE-결합단백질의 작용이 대표적이다.
철은 단백질 대사와 지방산 대사 등에서도 중요한 촉매작용을 하는데, 지방산 대사에서는 전자전달체인 플라빈단백질(electron-transferring flavoprotein, ETF)과 ETF:유비퀴논 환원효소(還元酵素, ETF:uviquinone reductase)의 촉매작용을 들 수 있고, 불포화지방산 생성과정에서의 NADH-cytochrome b5환원효소, cytochrome b5, 불포화효소(不飽和酵素, desaturase)의 촉매작용을 들 수 있다.
그리고 방향족 아미노산 분해에서 방향족 아미노산인 페닐알라닌을 분해하는 페닐알라닌 히드록실화 효소(phenylalaline hydroxylase)의 철 원소와 트립토판 분해의 피톨고리를 쪼개는 트립토판2,3-이산화효소(trytophan 2,3-deoxygenase), 트립토판 벤젠고리를 히드록실화하는 키누레이닌 3-일산소화효소(kynureinine 3-mono oxygenase)의 철 원소 등이 있다.
그리고 식물에서 꽃의 색소들과 독성물질을 합성하는 시트크롬p450의 일산화효소와 황 동화에서 SO42-가 동화되는 첫 단계에서 만들어지는 APS(adenosine-5-phosphosulfate)를 환원시키는 환원형 페레독신의 촉매작용을 들 수 있다.
철의 생화학적 mechanism은 이외에도 수없이 많지만, 중요한 것은 생명체 내에서 다른 구성원소와의 상호보완적인 상승적, 억제적 조절작용을 이해하는 차원에서 연구가 부족하다는 점이다.
