여기에서는 HSP계열을 위주로 간략하게 설명한다.
HSP100(Clp)의 모든 계열은 ATP활성을 가지고, 대장균에서의 일부는 단백질 분해를 촉진하며, 효모에서의 Hsp104는 온열내성(溫熱耐性, thermo tolerance)을 유도하고, 분자 chaperone HSP70 및 HSP40과 협력하여 변성(變性, denature)단백질의 가용화(可用化, availability)를 유도한다.
HSP90은 세포 내에 주로 많이 존재하고 있는 열충격단백질로 ATP활성을 가지고 있으며, 다른 여러 분자 chaperone과 보조인자와 협력하여 변성단백질의 응집을 억제하고 수많은 전사조절과 신호전달의 제어기능을 수행하며, 세포 내에 많은 양으로 존재할 때는 일부의 유전자에 변이가 있어도 그들의 변이를 잠재화(潛在化, hidden) 시켜 축적해둠으로써 돌연변이를 감추는 역할을 하기도 하는 특이한 chaperone이다.
HSP70/DNAK(5-7)은 분자 chaperone의 가장 중심역할을 하며, ATP활성은 물론이고 HSP40 등과 같은 보조인자와 협력하여 표적단백질과 결합 및 해리(解離, dissociation)를 반복하면서 입체구조형성을 촉진하며 단백질의 folding과 소기관으로의 수송, 변성단백질의 회복과 분해, 복합체의 회합(會合, gathering)과 해리 등 단백질의 생성과 분해에서 모든 과정에 관여하고 조절하는 분자 chaperone이다.
chaperonin/HSP60은 8량체의 hetro-oligomer로 이중고리 모양의 ring모양의 복합체를 형성하고 있으면서 GimC보조인자와 협력하여 기질단백질의 folding을 진행시키는 cytosol chaperonin으로 불리는 CCT/TRiC인 진핵세포 미토콘드리아 Hsp60과 7량체의 homer-oligomer로 GroES/HSP10을 보조인자로 하는 대장균의 GroEL의 두 그룹이 있다.
HSP47은 고등진핵세포에만 존재하고, 소포체의 내부에서는 유일하게 열충격으로 유도되는 collagen 특이적 chaperone이며, Hsp47 Knockout mouse는 배자(胚仔, embryo)단계에서 치사(致死, lethal)되는 것으로 알려져 있다.
HSP40/DNAJ는 진핵세포와 대장균에서 일부의 상동체는 단백질의 응집을 억제하는 활성을 가지고 있으나 보통은 HSP70/DNAK의 보조인자로서 ATP활성을 촉진하며, 세포 내 각 구획에서 존재하면서 각각 특정한 HSP70과 분자 chaperone계를 구성한다.
HSP27은 Factin의 cap 결합단백질의 하나로 actin의 중합을 저지하며, 고발현(高發現, high expression)시에는 여러 가지 스트레스 내성을 유도하고, HSP27 복합체는 변성단백질의 응집을 억제하며 단백질의 폴딩이 가능하도록 구조를 유지하여 HSP/27HSP40 분자 chaperone계에 인도하는 역할을 수행한다.
HSP24/GrpE는 HSP70 결합형에서 ARP 결합형으로의 반응을 촉진하고 HSP40/DnaJ와 협동하여 HSP70 분자 chaperone의 회로의 효율을 증가시키며, 대장균에서는 GrpE, 진핵세포에서는 미토콘드리아에서 확인된 Mge1과 mt-GrpE가 보고되고 있다.
상기한 HSP외에도 수많은 분자 chaperone들과 HSP90, HSP70, HSP60 등의 핵심 chaperone들의 복합체와 결합하여 활성을 나타내는 보조인자들이 있으나 그 가운데 chaperone 활성의 관점에서 중요한 역할을 하는 몇몇 계열을 기술(記述, description)한다.
calnexin 및 carreticulin은 진핵세포의 소포체에만 국소적으로 존재하고, 질소와 많은 막단백질 또는 분비단백질의 결합체를 기질로 하는 분자 chaperone으로 전자(前者)는 소포체의 막에 결합하여 있고, 후자(後者)는 소포체내 공간에만 존재하며, 이들 양자는 서로 협동하여 활성을 나타내고, 당단백질(糖蛋白質, glycoprotein)의 성숙과정과 분비에 관여하는 소포체 단백질품질관리의 필수적인 chaperone이다.
DegP는 포유동물에서는 상동체인 HtrA가 발견되었으나 기능은 밝혀지지 않았으며, 대장균에서는 28℃도 에서는 활성을 나타내지만 37-42℃ 에서는 chaperone활성을 소실하고 대신 protease활성을 나타내는 매우 특이한 단백질이다.
AAA protease는 일정한 기질에 대해서는 단백질의 분해활성을 나타내고, 일부의 막단백질(膜蛋白質, membrane protein)의 회합(會合)에 서는 chaperone활성을 나타낸다.
PapD는 사람의 비뇨기병원성 대장균인 periplasm에만 존재하고 섬모(纖毛, cilia)의 중합에서만 활성을 나타내는 특이한 분자 chaperone이다.
intramolecular chaperone(IMC, 분자내 샤페론)은 성숙단백질의 안정성이나 활성에는 필요하지 않지만 성숙단백질의 폴딩에는 필수적이며, 성숙단백질의 N말단에서 생합성되는 수십 내지 수백 개의 결합형 아미노산 propeptide이다.
그리고 이외에도 단백질의 폴딩 촉매효소(protein folding catalyst)로 trans, cis이성체 변환을 촉매하는 peptidyl prolyl isomerase계열과 disulfide결합(-S-S-결합) 결합형성을 촉매하는 protein disulfide isomerase계열 등이 있다.
효소의 구분은 작용하는 기질과 촉진하는 반응형태를 기준으로 하며, 효소의 주요 group으로는 산화환원반응을 촉매하는 산화화원효소(酸化還元酵素, Oxidoreductase)와 원자단을 한 물질에서 다른 물질로 이동하는 반응을 촉매 하는 이동(移動) 또는 전달효소(傳達酵素, Transferase)류, 물에 의한 기질의 가수분해를 촉매하는 가수분해효소(加水分解酵素, Hydrolase)류와 화학결합을 끊어서 원자단을 분리하는 동시에 이중결합 형성반응(이중결합에서 그룹을 제거하거나 그룹을 이중결합에 더하는 작용)을 촉매 하는 분해효소(分解酵素, Lyase)류, 기질을 화학식은 동일하나 구조가 다른 분자로 이성화하는 반응을 촉매 하는 이성질화효소(異性質化酵素, Isomerase)류와 C-O, C-S, C-N, C-C결합 등의 화학결합을 촉매하는 연결(連結) 또는 결합효소(結合酵素, Ligase)류 등이 있으며, 각 Group의 효소들은 여러 가지로 세분되어진다.
